Анализ крови при заболеваниях печени (печеночные пробы) — аминотрансферазы (аст и алт), лактатдегидрогеназа (лдг), щелочная фосфатаза (щф), глутаматдегидрогеназа (глдг), сдг, ггт — расшифровка

В связи с высокой загруженностью телефонной линии, значительно увеличилось время ожидания ответа оператора.

Рейтинг статьи:  4,21 (113)

Анализ крови при заболеваниях печени (печеночные пробы) - аминотрансферазы (АСТ и АЛТ), лактатдегидрогеназа (ЛДГ), щелочная фосфатаза (ЩФ), глутаматдегидрогеназа (ГлДГ), СДГ, ГГТ - расшифровка

Биохимический анализ крови — важное исследование, которое позволяет по анализу различных микроэлементов в крови оценивать функциональное состояние органов и систем организма человека

Аланинаминотрансфераза (АЛТ, АлАТ, ALT) — это фермент, содержащийся в тканях в печени и высвобождающийся в кровь при ее поражении. Повышенный уровень АЛТ может быть вызван вирусными, токсическими или другими поражениями печени.

При вирусных гепатитах уровень АЛТ может колебаться с течением времени от нормальных значений до нескольких норм, поэтому этот фермент нужно контролировать каждые 3-6 месяцев.

Принято считать, что уровень АЛТ отражает степень активности гепатита, однако у около 20% больных хроническими вирусными гепатитами (ХВГ) со стабильно нормальным уровнем АЛТ обнаруживается серьезное повреждение печени. Можно добавить, что АлАТ — чувствительный и точный тест ранней диагностики острого гепатита.

Аспартатаминотрансфераза (АСТ, АсАТ, AST) — это фермент, содержащийся я в тканях сердца, печени, скелетной мускулатуры, нервной ткани и почек и других органах. Повышение АСТ совместно с АЛТ у больных ХВГ может свидетельствовать о некрозе клеток печени.

При диагностике ХВГ особое внимание нужно обращать на соотношение АСТ/АЛТ, называемое коэффициентом де Ритиса. Превышение АСТ над АЛТ у больных ХВГ может говорить о выраженном фиброзе печени или токсическом (лекарственном или алкогольном) поражении печени.

Значительное повышение АсАТ свидетельствует о некрозе гепатоцитов, сопровождающемся распадом клеточных органелл.

Билирубин является одним основных компонентов желчи. Образуется в результате распада гемоглобина, миоглобина и цитохромов в клетках ретикулоэндотелиальной системы, селезенке и печени. Общий билирубин включает в себя прямой (конъюгированный, связанный) и непрямой (неконъюгированный, свободный) билирубин.

Считается, что повышение билирубина в крови (гипербилирубинемия) за счет прямой фракции (более 80% общего билирубина составляет прямой билирубин) имеет печеночное происхождение. Такая ситуация характерна для ХВГ. Это также может быть связано с нарушением выведения прямого билирубина вследствие цитолиза гепатоцитов.

Увеличение концентрации за счет свободного билирубина в крови может говорить об объемном поражении паренхимы печени. Другой причиной может служить врожденная патология — синдром Жильбера. Также концентрация билирубина (билирубинемия) в крови может повышаться при затруднении оттока желчи (закупорке жёлчных протоков).

Во время проведения противовирусной терапии гепатита повышение билирубина может быть вызвано увеличением интенсивности гемолиза эритроцитов.

При гипербилирубинемии свыше 30 мкмоль/л появляется желтуха, которая проявляется пожелтением кожных покровов и склер глаз, а также потемнением мочи (моча приобретает цвет темного пива).

Гамма-глутамилтранспептидаза (ГГТ, ГГТП) — фермент, активность которого увеличивается при заболеваниях гепатобилиарной системы (маркер холестаза). Используется при диагностике механической желтухи, холангитов и холециститов.

Также ГГТ используют как индикатор токсических поражений печени, вызванных употреблением алкоголя и гепатотоксичных лекарственных препаратов. ГГТ оценивается совместно с АЛТ и щелочной фосфатазой. Этот фермент обнаруживается в печени, поджелудочной железе, почках.

Он более чувствителен к нарушениям в тканях печени, чем АлАТ, АсАТ, щелочная фосфатаза и др. Особенно чувствителен к длительному злоупотреблению алкоголем. По крайней мере, пять процессов в печени повышают его активность: цитолиз, холестаз, интоксикация алкоголем, опухолевый рост, лекарственные поражения.

При ХВГ стойкое повышение ГГТП свидетельствует либо о тяжелом процессе в печени (цирроз), либо о токсическом воздействии.

Щелочная фосфатаза (ЩФ, АР ,Alkaline phosphatase, ALP, ALKP) используется для диагностики заболеваний печени, сопровождающихся холестазом. Совместное повышение ЩФ и ГГТ может указывать на патологию желчевыводящих путей, желчекаменную болезнь, нарушение оттока желчи.

Этот фермент находится в эпителии желчных протоков, поэтому повышение его активности свидетельствует о холестазах любого генеза (внутри- и внепеченочных).

Изолированное возрастание уровня ЩФ является неблагоприятным прогностическим признаком и может свидетельствовать о развитии гепатоцеллюлярной карциномы.

Глюкоза (Glucose) используется в диагностике сахарного диабета, эндокринных заболеваний, а также заболеваний поджелудочной железы.

Альбумин (Albumin) — основной белок плазмы крови, синтезируемый в печени Снижение его уровня может указывать патологию печени, вызванную острыми и хроническими заболеваниями. Снижение количества альбуминов свидетельствует о тяжелом поражении печени со снижением ее белковосинтетической функции, что происходит уже в стадии цирроза печени.

Общий белок (Protein total) — суммарная концентрация белков (альбумина и глобулинов), находящихся в сыворотке крови. Сильное понижение общего белка в анализе может свидетельствовать о недостаточности функции печени.

Креатинин является результатом обмена белков в печени. Креатинин выводится почками с мочой. Повышение в крови уровня креатитина может говорить о нарушении нормальной работы почек. Анализ делается перед противовирусной терапией для оценки ее безопасности.

Стандартный пакет биохимических анализов позволяет своевременно выявить отклонения в состоянии организма, поставить правильный диагноз и разработать программу лечения. Рекомендуемая периодичность обследования — один раз в полгода.

  • АСТ
  • АЛТ
  • Г-ГТП
  • общий билирубин
  • прямой билирубин
  • общий холестерин
  • общий белок
  • белковые фракции
  • щелочная фосфатаза
  • глюкоза
  • мочевина
  • креатинин
  • Стоимость профиля — 2261 руб.
  • Срок исполнения: 1-2 дня
  • Подготовка к анализу
  • Примечание:

Забор крови для проведения исследования оплачивается дополнительно. Стоимость взятия крови — 110 рублей.

Лактатдегидрогеназа

ЛДГ (L-лактат-НАД-оксидоредуктаза, КФ 1.1.1.27) – цинксодержащий фермент, обратимо катализирует окисление лактата в пируват. ЛДГ является тетрамером, содержит субьединицы М и Н.

В цитоплазме клеток и сыворотке крови ЛДГ представлена 5 изоферментами, обозначаемыми в соответствии с их подвижностью к аноду в электрическом поле: ЛДГ-1 (НННН), ЛДГ-2 (НННМ), ЛДГ-3 (ННММ), ЛДГ-4 (НМММ) и ЛДГ-5 (ММММ).

ЛДГ представлена практически во всех органах и тканях организма, при этом распределение изоферментов ЛДГ органоспецифично.

ЛДГ-4 и ЛДГ-5 преобладают в печени и скелетных мышцах, тканях с преимущественно анаэробным метаболизмом, ЛДГ-1 и ЛДГ-2 – эритроцитах, лейкоцитах, миокарде, почках – тканях с аэробным типом метаболизм, наиболее высокое содержание ЛДГ-3 – в легких, лимфоидной ткани, тромбоцитах и опухолях.

ИМ обычно сопровождается 3–4 кратным повышением общей активности ЛДГ; подобное повышение ЛДГ отмечается при миокардите, нарушениях ритма сердца. При ИМ повышение общей активности ЛДГ в сыворотке крови отмечается спустя 8–10 ч, и достигает максимальной активности через 48–72 ч.

Выброс миокардиальных изоферментов ЛДГ при ИМ в кровь ведет к увеличению активности ЛДГ-1и ЛДГ-2. Активность ЛДГ-1 увеличивается через 12–24 ч после возникновения острого ИМ, совпадая во времени с максимумом активности КК-МВ и опережая возникновение пика общей активности ЛДГ (24 ч).

Выявление спектра изоферментов, характерного для ИМ, возможно при застое крови в печени и почках вследствие сердечной недостаточности, при ишемическом поражении некоторых органов в силу резкого снижения сердечного выброса. В настоящее время определение активности ЛДГ и ее изоферментов не входит в число обязательных тестов для диагностики ИМ вследствие недостаточной специфичности.

К повышению активности ЛДГ приводят миопатии, заболевания печени, мегалобластные и гемолитические анемии, острые и хронические заболевания почек.

Увеличение активности ЛДГ отмечается при повреждении печени, но это повышение не так велико, как повышение активности АЛТ и АСТ.

Особенное повышение (в 10 раз выше верхней границы нормы) отмечают при токсическом гепатите, сопровождающемся желтухой.

Физиологическое повышение уровня ЛДГ в крови происходит во время беременности, у новорожденных, а также после интенсивной физической нагрузки.

Показания к исследованию:

  • Болезни печени;
  • выявление поражений миокарда;
  • миопатии;
  • гемолитические анемии;
  • злокачественные новообразования;
  • легочная эмболия (дифференциальная диагностика с инфарктом миокарда).

Особенности взятия и хранения образцов.  Сыворотка или плазма (ЭДТА, гепарин) без признаков гемолиза. Хранение образцов не более 2-х суток при 18–25°C. Хранение проб при 4–8°C или замораживание снижает активность фермента.

Методы исследования. Метод, основанный на рекомендациях IFCC. ЛДГ катализирует окисление лактата в пируват при щелочном рН, одновременно НАД+ восстанавливается до НАДН. Скорость возрастания оптической плотности реакционной смеси при 340 нм, отражающая увеличение концентрации НАДН, пропорциональна активности фермента в образце.

Возможно вам будет интересно:  Гиперпластический полип толстой кишки: что это такое, лечение

Повышенные значения:

  • Поражение миокарда;
  • поражение печени;
  • повреждение, воспалительные и дегенеративные заболевания скелетных мышц;
  • эмболия и инфаркт легких;
  • заболевания почек;
  • заболевания и состояния, сопровождающиеся распадом клеток;
  • злокачественные опухоли любой локализации;
  • прием анаболических стероидов, этанола, гепатотоксичных препаратов.

Пониженные значения: Генетические нарушения или полное отсутствие субъединиц ЛДГ.

Изоферменты ЛДГ-1 и ЛДГ-2

ЛДГ-1 и ЛДГ-2 — изоферменты с высоким содержанием Н-субъединиц, могут использовать в качестве субстрата α -кетобутират и катализировать его превращение в α -гидроксобутират; изофермент ЛДГ-1, обладающий большим сродством к названному субстрату, получил название α -гидроксибутиратдегидрогеназа (α -ГБДГ).

Параллельное исследование активности общей ЛДГ и α -ГБДГ может быть использовано для дифференциальной диагностики заболеваний печени и сердца: при поражении сердечной мышцы увеличение активности фермента обусловлено возрастанием ЛДГ-1 (α -ГБДГ), при поражении паренхимы печени – изоформой ЛДГ-5, активность ЛДГ-1 не увеличивается.

Показания к исследованию:

  • Выявление поражений миокарда;
  • гемолитические анемии;
  • злокачественные новообразования;
  • легочная эмболия (дифференциальная диагностика с инфарктом миокарда).

Особенности взятия и хранения образцов. Сыворотка или плазма (ЭДТА, гепарин) без признаков гемолиза. Хранение образцов не более 2 суток при 18–25°C. Хранение проб при 4–8°C или замораживание снижает активность фермента.

Методы исследования. ЛДГ катализирует превращение α -кетобутирата в α -гидроксибутират, при этом происходит окисление β -НАДН2 до β -НАД. Скорость уменьшения оптической плотности при длине волны 340 нм пропорциональна активности фермента в образце.

Повышенные значения:

  • Поражение миокарда;
  • заболевания и состояния, сопровождающиеся распадом клеток крови;
  • острые заболевания почек.

Пониженные значения:

  • Генетические нарушения или полное отсутствие субъединиц ЛДГ.

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) общая: исследования в лаборатории KDLmed

  • Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) общая – внутриклеточный гликолитический фермент, который участвует в обратимом превращении лактата в пируват и содержится в большинстве тканей организма.
  • Синонимы русские
  • Дегидрогеназа молочной кислоты.
  • Синонимыанглийские
  • Lactate dehydrogenase, Total, Lactic dehydrogenase, LDH,LD.
  • Метод исследования
  • УФ кинетический тест.
  • Единицы измерения
  • Ед/л (единица на литр).
  • Какой биоматериал можно использовать для исследования?
  • Венозную кровь.
  • Как правильно подготовиться к исследованию?
  • Не принимать пищу в течение 12 часов до анализа.
  • Исключить физическое и эмоциональное перенапряжение за 30 минут до исследования.
  • Не курить в течение 30 минут до сдачи крови.

Общая информация об исследовании

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) – цинксодержащий внутриклеточный фермент, который катализирует окисление молочной кислоты в пируват и содержится практически во всех клетках организма. ЛДГ наиболее активна в скелетной мускулатуре, сердечной мышце, почках, печени и эритроцитах.

Существует пять разных форм (изоферментов) ЛДГ, которые отличаются молекулярной структурой и расположением в организме. От того, какая из пяти преобладает, зависит основной способ окисления глюкозы – аэробный (до CO2 и H2O) или анаэробный (до молочной кислоты).

Подобное различие обусловлено разной степенью родства того или иного изофермента и пировиноградной кислоты. Для миокарда и мозговой ткани основной является ЛДГ-1, для эритроцитов, тромбоцитов, почечной ткани — ЛДГ-1 и ЛДГ-2. В лёгких, селезёнке, щитовидной и поджелудочной железах, надпочечниках, лимфоцитах преобладает ЛДГ-3.

ЛДГ-4 находится во всех тканях с ЛДГ-3, а также в гранулоцитах, плаценте и мужских половых клетках, в которых содержится и ЛДГ-5. Изоферментная активность в скелетных мышцах (в порядке убывания): ЛДГ-5, ЛДГ-4, ЛДГ-3. Для печени наиболее характерен изофермент ЛДГ-5, меньшая активность у ЛДГ-4.

В норме в сыворотке крови все фракции фермента определяются с небольшой активностью в составе суммарного показателя – общей ЛДГ. Их активность в крови распределяется следующим образом: ЛДГ-2 > ЛДГ-1 > ЛДГ-3 > ЛДГ-4 > ЛДГ-5.

При заболеваниях, сопровождающихся повреждением тканей и разрушением клеток, активность ЛДГ в крови повышается. В связи с этим она является важным маркером тканевой деструкции.

Несмотря на то что увеличение активности фермента не указывает на какую-то определённую болезнь, его определение в комплексе с другими лабораторными анализами помогает в диагностике инфаркта лёгкого, мышечной дистрофии и гемолитической анемии.

Повышенная активность ЛДГ может выявляться у новорождённых, беременных и после интенсивных физических нагрузок.

Ранее совместные анализы на ЛДГ, аспартатаминотрансферазу и креатинкиназу широко использовались в диагностике инфаркта миокарда. Сейчас для этой цели определяют уровень тропонина как более специфического маркера повреждения сердечной мышцы.

Но исследование активности ЛДГ остается вспомогательным анализом при дифференциальной диагностике болевого синдрома в грудной клетке. У больных стенокардией активность фермента не изменяется, но при инфаркте миокарда начинает возрастать через 8-10 часов с максимумом в первые 24-48 часов после сердечного приступа и возвращается к норме через 10-12 дней.

Повышение ЛДГ при нормальной активности АСТ через 1-2 дня после боли в грудной клетке указывает на инфаркт лёгкого.

При дифференциальной диагностике миопатий данный анализ помогает уточнить патофизиологические механизмы заболевания. Так, при нарушении мышечной функции, связанной с нейрогенными заболеваниями, ЛДГ не повышается, но при повреждении мышц из-за эндокринных и метаболических патологий активность ЛДГ увеличивается.

Активность ЛДГ в крови может возрастать вследствие многих злокачественных новообразований, при эффективном лечении она снижается, что иногда применяют для динамического наблюдения за онкологическими больными.

Для чего используется исследование?

  • Для диагностики острого или хронического повреждения тканей при комплексном обследовании пациента.
  • Для дифференциальной диагностики заболеваний при резкой боли в грудной клетке (инфаркт миокарда, стенокардия, инфаркт лёгкого).
  • Чтобы выявлять заболевания, сопровождающиеся гемолизом эритроцитов.
  • В целях наблюдения за течением онкологических заболеваний при терапии.
  • Для исследования патологий печени и почек.
  • Для диагностики поражений мышечной ткани.

Когда назначается исследование?

  • При подозрении на острое или хроническое повреждение ткани и клеток в организме.
  • При комплексном профилактическом обследовании пациента.
  • При наблюдении за течением некоторых хронических заболеваний (мышечной дистрофии, гемолитических анемий, заболеваний печени, почек), онкологической патологии.

Что означают результаты?

Референсные значения

Возраст, пол Референсные значения
< 1 года < 451 Ед/л
1 — 3 года < 344 Ед/л
3 — 6 лет < 314 Ед/л
6 — 12 лет < 332 Ед/л
12 — 17 лет < 279 Ед/л
> 17 лет женский 135 — 214 Ед/л
мужской 135 — 225 Ед/л

Причины повышения активности лактатдегидрогеназы общей:

  • инфаркт миокарда,
  • лёгочная эмболия и инфаркт лёгкого,
  • заболевания крови, сопровождающиеся гемолизом (гемолитическая, пернициозная, мегалобластическая, серповидно-клеточная анемии, эритремия),
  • злокачественные новообразования различных локализаций (рак яичек, рак печени, лимфома, метастазы в костную ткань и печень и т. д.),
  • лейкозы,
  • патология печени (вирусные и токсические гепатиты, цирроз печени, обтурационная желтуха, алкогольная болезнь печени),
  • болезни почек (инфаркт почки, гломерулонефрит, пиелонефрит),
  • патология мышц (мышечная дистрофия, травма, атрофия),
  • переломы костей,
  • застойная сердечная недостаточность, острая коронарная недостаточность (без инфаркта), миокардит (умеренное повышение фермента),
  • инфекционный мононуклеоз,
  • инфаркт кишечника,
  • острый панкреатит,
  • инсульт,
  • судорожный припадок,
  • белая горячка,
  • эклампсия,
  • травматический шок,
  • тяжёлые состояния, сопровождающиеся гипоксией, гипер- и гипотермией,
  • ожоговая болезнь,
  • пневмоцистная пневмония,
  • преждевременная отслойка плаценты,
  • гипотиреоз.

Что может влиять на результат?

К повышению результата могут приводить:

  • гемолиз эритроцитов в пробе крови (в связи с высокой активностью ЛДГ в клетках крови),
  • интенсивные физические нагрузки незадолго до исследования,
  • наличие у пациента протезированного клапана сердца (гемолиз эритроцитов вследствие повреждения клеток створками клапана),
  • применение электроимпульсной терапии незадолго до исследования,
  • гемодиализ (в связи с удалением ингибиторов фермента – мочевины во время процедуры),
  • большое количество тромбоцитов (тромбоцитоз),
  • некоторые заболевания кожи,
  • лекарственные средства, повышающие активность ЛДГ (анестетики, аспирин, вазопрессин, вальпроевая кислота, наркотики, прокаинамид, этанол, амиодарон, анаболические стероиды, верапамил, изотретиноин, каптоприл, хлорамфеникол, кодеин, дапсон, дилтиазем, интерферон-альфа, интерлейкин-2, некоторые антибактериальные и противогрибковые препараты, неспецифические противовоспалительные препараты, пеницилламин, стрептокиназа, тиопентал, фуросемид, метотрексат, сульфасалазин, симвастатин, такролимус).

Возможные причины снижения результата:

  • присутствие оксалатов и мочевины, ингибирующих фермент,
  • лекарственные средства, снижающие активность ЛДГ (амикацин, аскорбиновая кислота, гидроксимочевина, дофибрат, эналаприл, метронидазол, налтрексон, противосудорожные препараты, цефотаксим).

Важные замечания

  • Ввиду неспецифичности данного анализа его результат должен трактоваться с учётом показателей других лабораторных исследований и клинической картины заболевания.
  • В диагностике острых процессов, сопровождающихся деструкцией ткани (инфаркта, некроза), необходимо учитывать изменения активности ЛДГ в плазме в течение некоторого времени после острого эпизода болезни.
  • Определение изоферментов ЛДГ помогает уточнить локализацию патологического процесса.
  • Основным лабораторным маркером инфаркта миокарда является тропонин I, а не ЛДГ.
  1. Также рекомендуется
  2. Кто назначает исследование?
  3. Терапевт, кардиолог, онколог, врач общей практики.
  4. Литература
  • Назаренко Г.И., Кишкун А. Клиническая оценка результатов лабораторных исследований. – М.: Медицина, 2000. — 165-166.
  • Fischbach F.T., Dunning M.B. A Manual of Laboratory and Diagnostic Tests, 8th Ed. Lippincott Williams & Wilkins, 2008: 1344 p.
  • Wilson D. McGraw-Hill Manual of Laboratory and Diagnostic Tests 1st Ed Normal, Illinois, 2007: 347-348 pp.
Возможно вам будет интересно:  Фимоз. Методы лечения: операции, мази, народные методы

Гамма-глутаматтрансфераза

Важно помнить! Информацию из данного раздела нельзя использовать для самодиагностики и самолечения. В случае боли или иного обострения заболевания диагностические исследования должен назначать только лечащий врач. Для постановки диагноза и правильного назначения лечения следует обращаться к Вашему лечащему врачу.

Другие названия: Гамма-глютаматтранспептидаза, гамма-глютаматтрансфераза, ГГТ, гамма-глутаматтранспептидаза, гамма-глутаматтрансфераза, ГГТП, Gamma-glutamyl transferase, Gamma-glutamyl transpeptidase, GGTP, Gamma GT, GTP.

Код услуги для заказа 1051 (Гамма-глутаматтрансфераза) в медицинской лаборатории Синэво.

Общая информация:

Гамма-глутаматтрансфераза (ГГТ) – фермент, участвующий в обмене аминокислот.  Больше всего его в почках, печени и желчевыводящих путях, поджелудочной железе, тонком кишечнике. При разрушении или повреждении клеток этих органов он попадает в кровь. В норме часть клеток обновляется, поэтому в крови всегда обнаруживается определенное количество ГГТ.

Наиболее высокая активность ГГТ в крови (в 5–30 раз выше нормы) наблюдается при холестазе – нарушении образования желчи или затруднении её оттока из-за закупорки желчевыводящих путей.

Анализ крови на ГГТ вместе с другими ферментами, такими как щелочная фосфатаза, АЛТ и АСТ, используется для диагностики заболеваний печени.

Увеличение уровня ГГТ происходит при повреждении клеток печени различными факторами, в том числе, и инфекционными.

У лиц, злоупотребляющих алкоголем, «запускается» образование ГГТ, и ее количество в крови может быть повышено даже при отсутствии заболевания печени. Кроме того, выработка ГГТ стимулируется некоторыми лекарственными препаратами, например, фенобарбиталом и парацетамолом, поэтому на фоне их приема возможно повышение ГГТ без повреждения печени.

Определение ГГТ используется для диагностики заболеваний печени и желчного пузыря, особенно при подозрении на закупорку желчевыводящих протоков; для наблюдения за динамикой течения хронического гепатита, обследования и контроля лечения лиц с хроническим алкоголизмом, при оценке токсичности лекарственных препаратов для печени.

Гамма-глутаматтрансфераза — один из маркеров цитолиза при нарушениях функции печени и желчевыводящих путей.

Показание к назначению:

  • плановый медицинский осмотр;
  • подготовка к хирургическому вмешательству;
  • диагностика и дифференциальная диагностика поражений печени, сопровождающихся холестазом (например, механической желтухи и вирусного гепатита, врождённого гепатита и атрезии желчных путей, опухоли поджелудочной железы);
  • наблюдение за динамикой течения хронического гепатита, инфаркта миокарда;
  • выявление безжелтушных форм гепатита;
  • мониторинг течения рака поджелудочной железы, простаты, гепатомы;
  • прием лекарственных препаратов, обладающих гепатотоксичностью;
  • выявление заболеваний, поражающих желчевыводящие пути, – первичного билиарного цирроза и первичного склерозирующего холангита;
  • определение причины повышения активности щелочной фосфатазы (заболевание печени или патология костей);
  • оценка функции печени, совместно с «печеночными пробами»;
  • наличие жалоб на слабость, усталость, потерю аппетита, тошноту, рвоту, боли в животе (особенно в правом подреберье), желтуху, потемнение мочи или осветление кала, кожный зуд;
  • подозрение на злоупотребление алкоголем или наблюдение за пациентами, которые проходят лечение от алкоголизма или алкогольного гепатита.
  • Метод: ферментативный колориметрический метод
  • Анализатор: Cobas 6000
  • Единицы измерения: Ед/л
  • Материал для исследования: сыворотка венозной крови
  • Подготовка:
  • Сдавать натощак (после сна и 8–12 часов голодания). Допустимо пить только чистую негазированную воду (до 200 мл) (исключение – анализ на глюкозу).
  • Не употреблять острую, жирную, жареную пищу и алкоголь 1–2 дня до анализа.
  • Исключить физическое и эмоциональное перенапряжение за 1 день до анализа.
  • Не курить минимум 1 час до анализа.
  • Не рекомендуется сдавать после рентгенографии, физиотерапевтических процедур и инструментальных обследований.

Интерпретация результатов:

Результат лабораторных исследований не является достаточным основанием для постановки диагноза. Интерпретация результатов и постановка диагноза осуществляется только лечащим врачом.

  1. Референтные значения:
  2. Стандартизирован в соответствии с рекомендациями IFCC:
  3. Женщины: 6-42 Ед/л
  4. Мужчины: 10-71 Ед/л
  5. Коэффициент перерасчета: Ед/л х 0,0167 = мkat/л
  6. Возможные причины повышения уровня ГГТ:
  • внутри- и внепеченочный холестаз: механическая желтуха, опухоли печени, холангит, обструктивный холецистит;
  • заболевания печени: острый вирусный гепатит, хронический гепатит, токсическое, радиационное поражение печени, гепатомы;
  • острые и хронические панкреатиты;
  • алкоголизм;
  • патология почек: обострение хронического гломеруло- и пиелонефрита;
  • рак поджелудочной железы, простаты;
  • инфекционный мононуклеоз;
  • рак печени, метастазы опухолей других органов в печень;
  • цирроз печени;
  • первичный билиарный цирроз и первичный склерозирующий холангит;
  • гипертиреоидизм;
  • миотоническая дистрофия;
  • сахарный диабет;
  • ожирение.

Возможные причины понижения уровня ГГТ:

Вещества, влияющие на повышение уровня АЛТ:

  • аспирин,
  • парацетамол,
  • фенобарбитал,
  • статины,
  • антибиотики,
  • гистаминоблокаторы,
  • противогрибковые препараты,
  • антидепрессанты,
  • оральные контрацептивы,
  • тестостерон.

Вещества, влияющие на понижение уровня АЛТ:

  • аскорбиновая кислота при длительном приеме.

Где сдать ГГТ

Сдать ГГТ можно в любом пункте Синэво в Минске, Барановичах, Бобруйске, Борисове, Бресте, Витебске, Ганцевичах, Гомеле, Гродно, Жлобине, Лиде, Могилеве, Мозыре, Молодечно, Новогрудке, Новополоцке, Орше, Пинске, Полоцке, Речице, Светлогорске, Слуцке, Сморгони, Солигорске.

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ)

№ анализа в базе «Науки»: 126.

ЛДГ — цинксодержащий фермент, катализирующий восстановление пировиноградной кислоты в молочную, и наоборот, пировиноградной в молочную. Является внутриклеточным энзимом, находящимся во всех тканях организма: почках, печени, сердце, скелетных мышцах, эритроцитах.

Синонимы:

ЛДГ, lactate dehydrogenase, LDH, КФ 1.1.1.27.

Метод исследования:

УФ кинетический тест. Метод основан на различии спектров поглощения окисленной и восстановленной форм NAD при 340 нм.

Биоматериал для анализа:

Сыворотка крови.

Подготовка

Забор крови должен проводиться в утренние часы натощак. После последнего приема пищи должно пройти не менее 12 часов. За 30 мин до забора крови следует избегать физического и эмоционального напряжения. Исключить алкоголь.

Описание:

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) существует в тканях организма в форме тетрамера: два мономера, Н и М, могут соединяться в различных соотношениях, образуя пять известных изоферментов ЛДГ. Фермент катализирует реакцию превращения пировиноградной кислоты в молочную при участии NADH, а также обратную реакцию. Данная реакция является заключительным этапом анаэробного механизма окисления глюкозы:

пируват + NADН + H+ ↔ L-лактат + NAD+

При некоторых патологических состояниях наблюдается повышение активности ЛДГ, например, при остром поражении печени, при поражениях скелетных мышц и почек, при мегалобластных и гемолитических анемиях.

При лимфоме высокая активность ЛДГ в плазме является предвестником плохого прогноза.

Существует зависимость между активностью фермента и объемом опухоли, поэтому последовательные измерения уровня активности ЛДГ позволяют оценивать эффективность терапии.

Как в сердечной мышце, так и в эритроцитах ЛДГ представлена главным образом изоферментами ЛДГ (Н4). Изофермент проявляет гораздо большую каталитическую активность в отношении α-гидроксибутирата, чем лактата (по сравнению с другими изоферментами), поэтому, при измерении активности ЛДГ, используют именно этот субстрат. Второе название изофермента ЛДГ — α-гидроксибутиратдегидрогеназа (ГБД).

Определение уровня активности изоферментов ЛДГ имеет значение при подозрении на инфаркт миокарда и в диагностике гемолитического криза при серповидноклеточной анемии.

Для чего используется анализ?

Для определения активности ЛДГ в сыворотке крови.

Когда назначается?

При подозрении на:

  • инфаркт миокарда,
  • серповидноклеточную анемию,
  • поражение печени,
  • патологии поджелудочной железы.

Референсные значения (норма)

Нормальный уровень активности ЛДГ в сыворотке крови взрослого человека составляет 225–550 Ед/л.

Значения результатов

В физиологических условиях повышенная активность наблюдается у беременных, новорожденных и после интенсивных физических нагрузок. Повышение ЛДГ отмечается при инфаркте миокарда, лейкозах, тромбоцитопении, повреждениях печени вирусной, токсической и травматической природы, опухолях различной локализации, заболеваниях почек, гемолизе эритроцитов.

Превышение верхнего предела нормы более, чем в 10 раз:

  • холестаз,
  • алкогольное поражение печени.

Превышение верхнего предела нормы в 5 — 10 раз:

  • гепатит (острый и хронический),
  • цирроз (без холестаза),
  • другие заболевания печени,
  • панкреатит.

Превышение верхнего предела нормы менее, чем в 10 раз:

  • злоупотребление алкоголем,
  • лекарства, вызывающие индукцию фермента;
  • застойная сердечная недостаточность.

Понижение активности ЛДГ клинического значения не имеет.

Повышение ГГТП — Гамма-глютамилтранспептидаза при заболеваниях печени

Гамма-глютамилтрансфераза (гамма-глютамилтранспептидаза) катализирует перенос гамма-глютамила на аминокислоту или пептид. ГГТП является мембрано-связанным ферментом.

Возможно вам будет интересно:  Хронический гломерулонефрит - формы, симптомы, диагностика и лечение

Изменение активности ГГТП в сыворотке имеет большое диагностическое значение при заболеваниях печени и гепато-билиарного тракта. Этот фермент более чувствителен к нарушениям в клетках печени, чем АЛТ, АСТ, щелочная фосфатаза.

  • ГГТП многозначна в диагностическом отношении. По крайней мере, 5 процессов служат причиной повышения ее активности в крови:
  • — жировое перерождение печени — Жировой гепатоз
  • — некроз печеночных клеток;
  • — нарушение оттока желчи – холестаз;
  • — интоксикация алкоголем;
  • — опухолевый рост в печени;
  • — лекарственные повреждения печени.

Такая этиологическая разновидность механизмов повышения ГГТП требует очень осторожной и тщательной оценки причин этой гиперферментемии. Обнаружение высокой активности ГГТП заставляет искать причину этого повышения. Как «отсеивающий» тест и контроль за течением известного патологического процесса, исследование ГГТП буквально незаменимо по клиническому значению.

Особенно чувствительна ГГТП к влиянию на печень длительного потребления алкоголя. У лиц, злоупотребляющих алкоголем, сывороточный уровень ГГТП коррелирует с количеством принимаемого алкоголя. Тест особенно ценен для контроля лечения алкоголизма. Прекращение приема алкоголя снижает активность фермента приблизительно на 50% в течении 10 дней.

Определение активности ГГТП используется для установления факта повреждения печеночных клеток и обычно повыышается в 90% случаев заболеваний печени. В большинстве случаев у таких больных в крови наблюдается повышение активности АЛТ и ГГТП. Изолированное повышение активности ГГТП наблюдается у 6-20% больных с патологией гепато-билиарной системы.

При острых гепатитах активность ГГТП повышается раньше, чем активность АЛТ. На пике заболевания активность ГГТП ниже (повышена в 2-5 раз), чем активность АЛТ, и нормализуется значительно медленнее. Это позволяет использовать ГГТП в качестве контроля выздоровления больного.

Повышение активности ГГТП более чем в 3 раза вызывают антиконвульсантные препараты, жировая дистрофия печени и сердечная недостаточность.

Наиболее высокую активность ГГТП (в 5-30 раз выше референтного интервала) наблюдают при внутри- и внепеченочном холестазе. Несколько меньшие значения активности фермента регистрируют при первичных опухолях печени и метастазах в печень. Стойкое и длительно регистрируемое повышение ГГТП может быть единственным клинико-лабораторным признаком метастатического поражения печени.

Печень и поджелудочная железа в Москве

Приём материала

  • Можно сдать в отделении Гемотест
  • Можно сдать анализ дома
  • Профилактика заболеваний желудочно-кишечного тракта (ЖКТ).
  • Хронические заболевания ЖКТ (гастродуодениты, панкреатиты, нарушения в работе желчного пузыря, хронические запоры и др.)
  • Неприятные болезненные ощущения в правом подреберье.
  • Тошнота, рвота, горечь во рту.
  • Патология поджелудочной железы.
  • Острые абдоминальные боли.

Печень — уникальный по своей значимости внутренний орган организма человека.

Она не только обеспечивает синтез многих жизненно важных соединений, но и обезвреживает токсические вещества, образующиеся как внутри организма, так и поступающие извне, а также участвует в процессе пищеварения — выработке желчи.

Поэтому для того, чтобы понять, как работает печень, ее состояние, необходимо пройти комплексное лабораторное обследование. Для контроля функционального состояния печени рекомендуется проводить данный комплекс не реже 1 раза в год.

Комплекс исследований позволяет выявить заболевания печени и поджелудочной железы и другие патологии желудочного-кишечного тракта.

Рекомендован при нарушениях работы желудочно-кишечного тракта (ЖКТ), длительном приеме лекарств, оказывающих воздействие на печень и ЖКТ, неприятных ощущениях и болях в области живота, а также пациентам, страдающим хроническими заболеваниями ЖКТ (гастродуодениты, панкреатиты, нарушения в работе желчного пузыря, хронические запоры и др.). Для контроля функционального состояния желудочно-кишечного тракта комплекс рекомендуется сдавать не реже 1 раза в год.

Печень – уникальный по своей значимости внутренний орган. Она не только обеспечивает синтез многих жизненно важных соединений, но и обезвреживает токсические вещества – как образующиеся внутри организма, так и поступающие извне. Также печень участвует в процессе пищеварения – выработке желчи.

Один из основных ферментов, синтезирующихся в печени, – АЛТ (аланинаминотрансфераза). Большая ее часть находится и работает в клетках печени, поэтому в норме концентрация АЛТ в крови невелика.

АЛТ – один из основных показателей поражения клеток сердечной мышцы и клеток печени (гепатоцитов): количество фермента в крови значительно возрастает при их повреждении.

Аспартатаминотрансфераза (АСТ) – это фермент, в большом количестве содержащийся в миокарде и ткани скелетной мускулатуры.

Когда их ткани разрушаются, АСТ высвобождается и его уровень в крови увеличивается, поэтому в первую очередь повышенный уровень аспартатаминотрансферазы может указывать на заболевания и травмы, связанные с этими органами.

Также уровень АСТ в крови может повышаться при высвобождении фермента в результате повреждений печени. Иногда показатель уровня аспартатаминотрансферазы может использоваться для наблюдения за людьми, которые принимают лекарства, потенциально токсичные для печени. 

Щелочная фосфатаза – фермент, широко распространенный в тканях человека. Наибольшее клиническое значение имеют печеночная и костная формы щелочной фосфатазы, активность которых определяется в сыворотке крови. Активность общей щелочной фосфатазы повышается при целом ряде заболеваний, сопровождающихся повреждением ткани печени, костей, почек и других органов.

Гамма-ГТ (гамма-глутамилтрансфераза) – фермент, содержащийся преимущественно в клетках печени и поджелудочной железы. Изменение активности фермента в сыворотке крови имеет большое значение для диагностики заболеваний печени и желчевыводящих путей, так как он более чувствителен к патологическим процессам в клетках печени, чем АЛТ, АСТ, щелочная фосфатаза.

Непрямой билирубин –желтый гемохромный пигмент крови, образуется в ретикулоэндотелиальных клетках печени, селезенки и костного мозга при распаде гемоглобина.

Один из основных компонентов желчи, также содержится в сыворотке крови в виде двух фракций: прямого (конъюгированного) и непрямого (неконъюгированного) билирубина, вместе составляющих общий билирубин крови

Амилаза панкреатическая – фермент, секретирующийся клетками поджелудочной железы, который способен расщеплять углеводы. Наибольшее количество амилазы содержится в слюнных и поджелудочной железах.

Амилаза, которая вырабатывается в поджелудочной железе – панкреатическая амилаза (P-тип), – входит в состав панкреатического сока. Из поджелудочной железы панкреатический сок, содержащий липазу, через панкреатический проток попадает в двенадцатиперстную кишку, где помогает переварить пищу.

Выделение происходит преимущественно с мочой и усиливается при воспалении или закупорке протоков поджелудочной железы, когда в кровь поступает большое количество ферментов.

Общий белок — важнейший компонент белкового обмена в организме. Под понятием «общий белок» понимают суммарную концентрацию альбумина и глобулинов, находящихся в сыворотке крови.

  Общий белок участвует в свертывании крови, поддерживает постоянный рН крови, осуществляет транспортную функцию (перенос жиров, билирубина, стероидных гормонов в ткани и органы), участвует в иммунных реакциях и выполняет многие другие функции.

Определение белка в сыворотке крови используется для диагностики заболеваний печени, почек, онкологических заболеваний, при нарушении питания и обширных ожогах.

Холестерин общий – основной липид крови, который поступает в организм с пищей и синтезируется клетками печени. Количество общего холестерина является одним из самых важных показателей липидного (жирового) обмена и отражает риск развития атеросклероза.

Доказана прямая связь между гиперхолестеринемией (повышенным уровнем холестерина в крови) и прогрессирующим образованием атеросклеротических бляшек в сосудах, особенно в коронарных артериях, что является причиной развития у человека ишемической болезни сердца.

Контроль общего холестерина наряду с другими липидными фракциями (Триглицериды, ЛПОНП, ЛПНП, ЛПВП) в настоящее время не только считается обязательным для пациентов с заболеваниями сердечно-сосудистой системы, но и рекомендуется практически здоровым людям для раннего выявления нарушений липидного обмена и риска развития у них атеросклероза и ИБС.

ПТВ (протромбиновое время) и ПТИ (протромбиновый индекс) – показатели, характеризующие состояние определенного этапа свертывания крови. В клинической практике данные тесты наиболее часто используются для контроля гемостаза при лечении противосвертывающими препаратами (варфарин, фенилин, синкумар и др.

), хотя в последние годы предпочтительным для этой цели считается определение МНО. Кроме того, определение ПТВ и ПТИ необходимо для диагностики состояний, характеризующихся повышенным риском тромбообразования.

Удлинение ПТВи уменьшение ПТИ свидетельствует о гипокоагуляции (склонности к кровотечениям).

Оставьте первый комментарий

Оставить комментарий

Ваш электронный адрес не будет опубликован.


*