В связи с высокой загруженностью телефонной линии, значительно увеличилось время ожидания ответа оператора.
Рейтинг статьи: 4,21 (113)
Биохимический анализ крови — важное исследование, которое позволяет по анализу различных микроэлементов в крови оценивать функциональное состояние органов и систем организма человека
Аланинаминотрансфераза (АЛТ, АлАТ, ALT) — это фермент, содержащийся в тканях в печени и высвобождающийся в кровь при ее поражении. Повышенный уровень АЛТ может быть вызван вирусными, токсическими или другими поражениями печени.
При вирусных гепатитах уровень АЛТ может колебаться с течением времени от нормальных значений до нескольких норм, поэтому этот фермент нужно контролировать каждые 3-6 месяцев.
Принято считать, что уровень АЛТ отражает степень активности гепатита, однако у около 20% больных хроническими вирусными гепатитами (ХВГ) со стабильно нормальным уровнем АЛТ обнаруживается серьезное повреждение печени. Можно добавить, что АлАТ — чувствительный и точный тест ранней диагностики острого гепатита.
Аспартатаминотрансфераза (АСТ, АсАТ, AST) — это фермент, содержащийся я в тканях сердца, печени, скелетной мускулатуры, нервной ткани и почек и других органах. Повышение АСТ совместно с АЛТ у больных ХВГ может свидетельствовать о некрозе клеток печени.
При диагностике ХВГ особое внимание нужно обращать на соотношение АСТ/АЛТ, называемое коэффициентом де Ритиса. Превышение АСТ над АЛТ у больных ХВГ может говорить о выраженном фиброзе печени или токсическом (лекарственном или алкогольном) поражении печени.
Значительное повышение АсАТ свидетельствует о некрозе гепатоцитов, сопровождающемся распадом клеточных органелл.
Билирубин является одним основных компонентов желчи. Образуется в результате распада гемоглобина, миоглобина и цитохромов в клетках ретикулоэндотелиальной системы, селезенке и печени. Общий билирубин включает в себя прямой (конъюгированный, связанный) и непрямой (неконъюгированный, свободный) билирубин.
Считается, что повышение билирубина в крови (гипербилирубинемия) за счет прямой фракции (более 80% общего билирубина составляет прямой билирубин) имеет печеночное происхождение. Такая ситуация характерна для ХВГ. Это также может быть связано с нарушением выведения прямого билирубина вследствие цитолиза гепатоцитов.
Увеличение концентрации за счет свободного билирубина в крови может говорить об объемном поражении паренхимы печени. Другой причиной может служить врожденная патология — синдром Жильбера. Также концентрация билирубина (билирубинемия) в крови может повышаться при затруднении оттока желчи (закупорке жёлчных протоков).
Во время проведения противовирусной терапии гепатита повышение билирубина может быть вызвано увеличением интенсивности гемолиза эритроцитов.
При гипербилирубинемии свыше 30 мкмоль/л появляется желтуха, которая проявляется пожелтением кожных покровов и склер глаз, а также потемнением мочи (моча приобретает цвет темного пива).
Гамма-глутамилтранспептидаза (ГГТ, ГГТП) — фермент, активность которого увеличивается при заболеваниях гепатобилиарной системы (маркер холестаза). Используется при диагностике механической желтухи, холангитов и холециститов.
Также ГГТ используют как индикатор токсических поражений печени, вызванных употреблением алкоголя и гепатотоксичных лекарственных препаратов. ГГТ оценивается совместно с АЛТ и щелочной фосфатазой. Этот фермент обнаруживается в печени, поджелудочной железе, почках.
Он более чувствителен к нарушениям в тканях печени, чем АлАТ, АсАТ, щелочная фосфатаза и др. Особенно чувствителен к длительному злоупотреблению алкоголем. По крайней мере, пять процессов в печени повышают его активность: цитолиз, холестаз, интоксикация алкоголем, опухолевый рост, лекарственные поражения.
При ХВГ стойкое повышение ГГТП свидетельствует либо о тяжелом процессе в печени (цирроз), либо о токсическом воздействии.
Щелочная фосфатаза (ЩФ, АР ,Alkaline phosphatase, ALP, ALKP) используется для диагностики заболеваний печени, сопровождающихся холестазом. Совместное повышение ЩФ и ГГТ может указывать на патологию желчевыводящих путей, желчекаменную болезнь, нарушение оттока желчи.
Этот фермент находится в эпителии желчных протоков, поэтому повышение его активности свидетельствует о холестазах любого генеза (внутри- и внепеченочных).
Изолированное возрастание уровня ЩФ является неблагоприятным прогностическим признаком и может свидетельствовать о развитии гепатоцеллюлярной карциномы.
Глюкоза (Glucose) используется в диагностике сахарного диабета, эндокринных заболеваний, а также заболеваний поджелудочной железы.
Альбумин (Albumin) — основной белок плазмы крови, синтезируемый в печени Снижение его уровня может указывать патологию печени, вызванную острыми и хроническими заболеваниями. Снижение количества альбуминов свидетельствует о тяжелом поражении печени со снижением ее белковосинтетической функции, что происходит уже в стадии цирроза печени.
Общий белок (Protein total) — суммарная концентрация белков (альбумина и глобулинов), находящихся в сыворотке крови. Сильное понижение общего белка в анализе может свидетельствовать о недостаточности функции печени.
Креатинин является результатом обмена белков в печени. Креатинин выводится почками с мочой. Повышение в крови уровня креатитина может говорить о нарушении нормальной работы почек. Анализ делается перед противовирусной терапией для оценки ее безопасности.
Стандартный пакет биохимических анализов позволяет своевременно выявить отклонения в состоянии организма, поставить правильный диагноз и разработать программу лечения. Рекомендуемая периодичность обследования — один раз в полгода.
- АСТ
- АЛТ
- Г-ГТП
- общий билирубин
- прямой билирубин
- общий холестерин
- общий белок
- белковые фракции
- щелочная фосфатаза
- глюкоза
- мочевина
- креатинин
- Стоимость профиля — 2261 руб.
- Срок исполнения: 1-2 дня
- Подготовка к анализу
- Примечание:
Забор крови для проведения исследования оплачивается дополнительно. Стоимость взятия крови — 110 рублей.
Лактатдегидрогеназа
ЛДГ (L-лактат-НАД-оксидоредуктаза, КФ 1.1.1.27) – цинксодержащий фермент, обратимо катализирует окисление лактата в пируват. ЛДГ является тетрамером, содержит субьединицы М и Н.
В цитоплазме клеток и сыворотке крови ЛДГ представлена 5 изоферментами, обозначаемыми в соответствии с их подвижностью к аноду в электрическом поле: ЛДГ-1 (НННН), ЛДГ-2 (НННМ), ЛДГ-3 (ННММ), ЛДГ-4 (НМММ) и ЛДГ-5 (ММММ).
ЛДГ представлена практически во всех органах и тканях организма, при этом распределение изоферментов ЛДГ органоспецифично.
ЛДГ-4 и ЛДГ-5 преобладают в печени и скелетных мышцах, тканях с преимущественно анаэробным метаболизмом, ЛДГ-1 и ЛДГ-2 – эритроцитах, лейкоцитах, миокарде, почках – тканях с аэробным типом метаболизм, наиболее высокое содержание ЛДГ-3 – в легких, лимфоидной ткани, тромбоцитах и опухолях.
ИМ обычно сопровождается 3–4 кратным повышением общей активности ЛДГ; подобное повышение ЛДГ отмечается при миокардите, нарушениях ритма сердца. При ИМ повышение общей активности ЛДГ в сыворотке крови отмечается спустя 8–10 ч, и достигает максимальной активности через 48–72 ч.
Выброс миокардиальных изоферментов ЛДГ при ИМ в кровь ведет к увеличению активности ЛДГ-1и ЛДГ-2. Активность ЛДГ-1 увеличивается через 12–24 ч после возникновения острого ИМ, совпадая во времени с максимумом активности КК-МВ и опережая возникновение пика общей активности ЛДГ (24 ч).
Выявление спектра изоферментов, характерного для ИМ, возможно при застое крови в печени и почках вследствие сердечной недостаточности, при ишемическом поражении некоторых органов в силу резкого снижения сердечного выброса. В настоящее время определение активности ЛДГ и ее изоферментов не входит в число обязательных тестов для диагностики ИМ вследствие недостаточной специфичности.
К повышению активности ЛДГ приводят миопатии, заболевания печени, мегалобластные и гемолитические анемии, острые и хронические заболевания почек.
Увеличение активности ЛДГ отмечается при повреждении печени, но это повышение не так велико, как повышение активности АЛТ и АСТ.
Особенное повышение (в 10 раз выше верхней границы нормы) отмечают при токсическом гепатите, сопровождающемся желтухой.
Физиологическое повышение уровня ЛДГ в крови происходит во время беременности, у новорожденных, а также после интенсивной физической нагрузки.
Показания к исследованию:
- Болезни печени;
- выявление поражений миокарда;
- миопатии;
- гемолитические анемии;
- злокачественные новообразования;
- легочная эмболия (дифференциальная диагностика с инфарктом миокарда).
Особенности взятия и хранения образцов. Сыворотка или плазма (ЭДТА, гепарин) без признаков гемолиза. Хранение образцов не более 2-х суток при 18–25°C. Хранение проб при 4–8°C или замораживание снижает активность фермента.
Методы исследования. Метод, основанный на рекомендациях IFCC. ЛДГ катализирует окисление лактата в пируват при щелочном рН, одновременно НАД+ восстанавливается до НАДН. Скорость возрастания оптической плотности реакционной смеси при 340 нм, отражающая увеличение концентрации НАДН, пропорциональна активности фермента в образце.
Повышенные значения:
- Поражение миокарда;
- поражение печени;
- повреждение, воспалительные и дегенеративные заболевания скелетных мышц;
- эмболия и инфаркт легких;
- заболевания почек;
- заболевания и состояния, сопровождающиеся распадом клеток;
- злокачественные опухоли любой локализации;
- прием анаболических стероидов, этанола, гепатотоксичных препаратов.
Пониженные значения: Генетические нарушения или полное отсутствие субъединиц ЛДГ.
Изоферменты ЛДГ-1 и ЛДГ-2
ЛДГ-1 и ЛДГ-2 — изоферменты с высоким содержанием Н-субъединиц, могут использовать в качестве субстрата α -кетобутират и катализировать его превращение в α -гидроксобутират; изофермент ЛДГ-1, обладающий большим сродством к названному субстрату, получил название α -гидроксибутиратдегидрогеназа (α -ГБДГ).
Параллельное исследование активности общей ЛДГ и α -ГБДГ может быть использовано для дифференциальной диагностики заболеваний печени и сердца: при поражении сердечной мышцы увеличение активности фермента обусловлено возрастанием ЛДГ-1 (α -ГБДГ), при поражении паренхимы печени – изоформой ЛДГ-5, активность ЛДГ-1 не увеличивается.
Показания к исследованию:
- Выявление поражений миокарда;
- гемолитические анемии;
- злокачественные новообразования;
- легочная эмболия (дифференциальная диагностика с инфарктом миокарда).
Особенности взятия и хранения образцов. Сыворотка или плазма (ЭДТА, гепарин) без признаков гемолиза. Хранение образцов не более 2 суток при 18–25°C. Хранение проб при 4–8°C или замораживание снижает активность фермента.
Методы исследования. ЛДГ катализирует превращение α -кетобутирата в α -гидроксибутират, при этом происходит окисление β -НАДН2 до β -НАД. Скорость уменьшения оптической плотности при длине волны 340 нм пропорциональна активности фермента в образце.
Повышенные значения:
- Поражение миокарда;
- заболевания и состояния, сопровождающиеся распадом клеток крови;
- острые заболевания почек.
Пониженные значения:
- Генетические нарушения или полное отсутствие субъединиц ЛДГ.
Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) общая: исследования в лаборатории KDLmed
- Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) общая – внутриклеточный гликолитический фермент, который участвует в обратимом превращении лактата в пируват и содержится в большинстве тканей организма.
- Синонимы русские
- Дегидрогеназа молочной кислоты.
- Синонимыанглийские
- Lactate dehydrogenase, Total, Lactic dehydrogenase, LDH,LD.
- Метод исследования
- УФ кинетический тест.
- Единицы измерения
- Ед/л (единица на литр).
- Какой биоматериал можно использовать для исследования?
- Венозную кровь.
- Как правильно подготовиться к исследованию?
- Не принимать пищу в течение 12 часов до анализа.
- Исключить физическое и эмоциональное перенапряжение за 30 минут до исследования.
- Не курить в течение 30 минут до сдачи крови.
Общая информация об исследовании
Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) – цинксодержащий внутриклеточный фермент, который катализирует окисление молочной кислоты в пируват и содержится практически во всех клетках организма. ЛДГ наиболее активна в скелетной мускулатуре, сердечной мышце, почках, печени и эритроцитах.
Существует пять разных форм (изоферментов) ЛДГ, которые отличаются молекулярной структурой и расположением в организме. От того, какая из пяти преобладает, зависит основной способ окисления глюкозы – аэробный (до CO2 и H2O) или анаэробный (до молочной кислоты).
Подобное различие обусловлено разной степенью родства того или иного изофермента и пировиноградной кислоты. Для миокарда и мозговой ткани основной является ЛДГ-1, для эритроцитов, тромбоцитов, почечной ткани — ЛДГ-1 и ЛДГ-2. В лёгких, селезёнке, щитовидной и поджелудочной железах, надпочечниках, лимфоцитах преобладает ЛДГ-3.
ЛДГ-4 находится во всех тканях с ЛДГ-3, а также в гранулоцитах, плаценте и мужских половых клетках, в которых содержится и ЛДГ-5. Изоферментная активность в скелетных мышцах (в порядке убывания): ЛДГ-5, ЛДГ-4, ЛДГ-3. Для печени наиболее характерен изофермент ЛДГ-5, меньшая активность у ЛДГ-4.
В норме в сыворотке крови все фракции фермента определяются с небольшой активностью в составе суммарного показателя – общей ЛДГ. Их активность в крови распределяется следующим образом: ЛДГ-2 > ЛДГ-1 > ЛДГ-3 > ЛДГ-4 > ЛДГ-5.
При заболеваниях, сопровождающихся повреждением тканей и разрушением клеток, активность ЛДГ в крови повышается. В связи с этим она является важным маркером тканевой деструкции.
Несмотря на то что увеличение активности фермента не указывает на какую-то определённую болезнь, его определение в комплексе с другими лабораторными анализами помогает в диагностике инфаркта лёгкого, мышечной дистрофии и гемолитической анемии.
Повышенная активность ЛДГ может выявляться у новорождённых, беременных и после интенсивных физических нагрузок.
Ранее совместные анализы на ЛДГ, аспартатаминотрансферазу и креатинкиназу широко использовались в диагностике инфаркта миокарда. Сейчас для этой цели определяют уровень тропонина как более специфического маркера повреждения сердечной мышцы.
Но исследование активности ЛДГ остается вспомогательным анализом при дифференциальной диагностике болевого синдрома в грудной клетке. У больных стенокардией активность фермента не изменяется, но при инфаркте миокарда начинает возрастать через 8-10 часов с максимумом в первые 24-48 часов после сердечного приступа и возвращается к норме через 10-12 дней.
Повышение ЛДГ при нормальной активности АСТ через 1-2 дня после боли в грудной клетке указывает на инфаркт лёгкого.
При дифференциальной диагностике миопатий данный анализ помогает уточнить патофизиологические механизмы заболевания. Так, при нарушении мышечной функции, связанной с нейрогенными заболеваниями, ЛДГ не повышается, но при повреждении мышц из-за эндокринных и метаболических патологий активность ЛДГ увеличивается.
Активность ЛДГ в крови может возрастать вследствие многих злокачественных новообразований, при эффективном лечении она снижается, что иногда применяют для динамического наблюдения за онкологическими больными.
Для чего используется исследование?
- Для диагностики острого или хронического повреждения тканей при комплексном обследовании пациента.
- Для дифференциальной диагностики заболеваний при резкой боли в грудной клетке (инфаркт миокарда, стенокардия, инфаркт лёгкого).
- Чтобы выявлять заболевания, сопровождающиеся гемолизом эритроцитов.
- В целях наблюдения за течением онкологических заболеваний при терапии.
- Для исследования патологий печени и почек.
- Для диагностики поражений мышечной ткани.
Когда назначается исследование?
- При подозрении на острое или хроническое повреждение ткани и клеток в организме.
- При комплексном профилактическом обследовании пациента.
- При наблюдении за течением некоторых хронических заболеваний (мышечной дистрофии, гемолитических анемий, заболеваний печени, почек), онкологической патологии.
Что означают результаты?
Референсные значения
| Возраст, пол | Референсные значения | |
| < 1 года | < 451 Ед/л | |
| 1 — 3 года | < 344 Ед/л | |
| 3 — 6 лет | < 314 Ед/л | |
| 6 — 12 лет | < 332 Ед/л | |
| 12 — 17 лет | < 279 Ед/л | |
| > 17 лет | женский | 135 — 214 Ед/л |
| мужской | 135 — 225 Ед/л |
Причины повышения активности лактатдегидрогеназы общей:
- инфаркт миокарда,
- лёгочная эмболия и инфаркт лёгкого,
- заболевания крови, сопровождающиеся гемолизом (гемолитическая, пернициозная, мегалобластическая, серповидно-клеточная анемии, эритремия),
- злокачественные новообразования различных локализаций (рак яичек, рак печени, лимфома, метастазы в костную ткань и печень и т. д.),
- лейкозы,
- патология печени (вирусные и токсические гепатиты, цирроз печени, обтурационная желтуха, алкогольная болезнь печени),
- болезни почек (инфаркт почки, гломерулонефрит, пиелонефрит),
- патология мышц (мышечная дистрофия, травма, атрофия),
- переломы костей,
- застойная сердечная недостаточность, острая коронарная недостаточность (без инфаркта), миокардит (умеренное повышение фермента),
- инфекционный мононуклеоз,
- инфаркт кишечника,
- острый панкреатит,
- инсульт,
- судорожный припадок,
- белая горячка,
- эклампсия,
- травматический шок,
- тяжёлые состояния, сопровождающиеся гипоксией, гипер- и гипотермией,
- ожоговая болезнь,
- пневмоцистная пневмония,
- преждевременная отслойка плаценты,
- гипотиреоз.
Что может влиять на результат?
К повышению результата могут приводить:
- гемолиз эритроцитов в пробе крови (в связи с высокой активностью ЛДГ в клетках крови),
- интенсивные физические нагрузки незадолго до исследования,
- наличие у пациента протезированного клапана сердца (гемолиз эритроцитов вследствие повреждения клеток створками клапана),
- применение электроимпульсной терапии незадолго до исследования,
- гемодиализ (в связи с удалением ингибиторов фермента – мочевины во время процедуры),
- большое количество тромбоцитов (тромбоцитоз),
- некоторые заболевания кожи,
- лекарственные средства, повышающие активность ЛДГ (анестетики, аспирин, вазопрессин, вальпроевая кислота, наркотики, прокаинамид, этанол, амиодарон, анаболические стероиды, верапамил, изотретиноин, каптоприл, хлорамфеникол, кодеин, дапсон, дилтиазем, интерферон-альфа, интерлейкин-2, некоторые антибактериальные и противогрибковые препараты, неспецифические противовоспалительные препараты, пеницилламин, стрептокиназа, тиопентал, фуросемид, метотрексат, сульфасалазин, симвастатин, такролимус).
Возможные причины снижения результата:
- присутствие оксалатов и мочевины, ингибирующих фермент,
- лекарственные средства, снижающие активность ЛДГ (амикацин, аскорбиновая кислота, гидроксимочевина, дофибрат, эналаприл, метронидазол, налтрексон, противосудорожные препараты, цефотаксим).
Важные замечания
- Ввиду неспецифичности данного анализа его результат должен трактоваться с учётом показателей других лабораторных исследований и клинической картины заболевания.
- В диагностике острых процессов, сопровождающихся деструкцией ткани (инфаркта, некроза), необходимо учитывать изменения активности ЛДГ в плазме в течение некоторого времени после острого эпизода болезни.
- Определение изоферментов ЛДГ помогает уточнить локализацию патологического процесса.
- Основным лабораторным маркером инфаркта миокарда является тропонин I, а не ЛДГ.
- Также рекомендуется
- Кто назначает исследование?
- Терапевт, кардиолог, онколог, врач общей практики.
- Литература
- Назаренко Г.И., Кишкун А. Клиническая оценка результатов лабораторных исследований. – М.: Медицина, 2000. — 165-166.
- Fischbach F.T., Dunning M.B. A Manual of Laboratory and Diagnostic Tests, 8th Ed. Lippincott Williams & Wilkins, 2008: 1344 p.
- Wilson D. McGraw-Hill Manual of Laboratory and Diagnostic Tests 1st Ed Normal, Illinois, 2007: 347-348 pp.
Гамма-глутаматтрансфераза
Важно помнить! Информацию из данного раздела нельзя использовать для самодиагностики и самолечения. В случае боли или иного обострения заболевания диагностические исследования должен назначать только лечащий врач. Для постановки диагноза и правильного назначения лечения следует обращаться к Вашему лечащему врачу.
Другие названия: Гамма-глютаматтранспептидаза, гамма-глютаматтрансфераза, ГГТ, гамма-глутаматтранспептидаза, гамма-глутаматтрансфераза, ГГТП, Gamma-glutamyl transferase, Gamma-glutamyl transpeptidase, GGTP, Gamma GT, GTP.
Код услуги для заказа 1051 (Гамма-глутаматтрансфераза) в медицинской лаборатории Синэво.
Общая информация:
Гамма-глутаматтрансфераза (ГГТ) – фермент, участвующий в обмене аминокислот. Больше всего его в почках, печени и желчевыводящих путях, поджелудочной железе, тонком кишечнике. При разрушении или повреждении клеток этих органов он попадает в кровь. В норме часть клеток обновляется, поэтому в крови всегда обнаруживается определенное количество ГГТ.
Наиболее высокая активность ГГТ в крови (в 5–30 раз выше нормы) наблюдается при холестазе – нарушении образования желчи или затруднении её оттока из-за закупорки желчевыводящих путей.
Анализ крови на ГГТ вместе с другими ферментами, такими как щелочная фосфатаза, АЛТ и АСТ, используется для диагностики заболеваний печени.
Увеличение уровня ГГТ происходит при повреждении клеток печени различными факторами, в том числе, и инфекционными.
У лиц, злоупотребляющих алкоголем, «запускается» образование ГГТ, и ее количество в крови может быть повышено даже при отсутствии заболевания печени. Кроме того, выработка ГГТ стимулируется некоторыми лекарственными препаратами, например, фенобарбиталом и парацетамолом, поэтому на фоне их приема возможно повышение ГГТ без повреждения печени.
Определение ГГТ используется для диагностики заболеваний печени и желчного пузыря, особенно при подозрении на закупорку желчевыводящих протоков; для наблюдения за динамикой течения хронического гепатита, обследования и контроля лечения лиц с хроническим алкоголизмом, при оценке токсичности лекарственных препаратов для печени.
Гамма-глутаматтрансфераза — один из маркеров цитолиза при нарушениях функции печени и желчевыводящих путей.
Показание к назначению:
- плановый медицинский осмотр;
- подготовка к хирургическому вмешательству;
- диагностика и дифференциальная диагностика поражений печени, сопровождающихся холестазом (например, механической желтухи и вирусного гепатита, врождённого гепатита и атрезии желчных путей, опухоли поджелудочной железы);
- наблюдение за динамикой течения хронического гепатита, инфаркта миокарда;
- выявление безжелтушных форм гепатита;
- мониторинг течения рака поджелудочной железы, простаты, гепатомы;
- прием лекарственных препаратов, обладающих гепатотоксичностью;
- выявление заболеваний, поражающих желчевыводящие пути, – первичного билиарного цирроза и первичного склерозирующего холангита;
- определение причины повышения активности щелочной фосфатазы (заболевание печени или патология костей);
- оценка функции печени, совместно с «печеночными пробами»;
- наличие жалоб на слабость, усталость, потерю аппетита, тошноту, рвоту, боли в животе (особенно в правом подреберье), желтуху, потемнение мочи или осветление кала, кожный зуд;
- подозрение на злоупотребление алкоголем или наблюдение за пациентами, которые проходят лечение от алкоголизма или алкогольного гепатита.
- Метод: ферментативный колориметрический метод
- Анализатор: Cobas 6000
- Единицы измерения: Ед/л
- Материал для исследования: сыворотка венозной крови
- Подготовка:
- Сдавать натощак (после сна и 8–12 часов голодания). Допустимо пить только чистую негазированную воду (до 200 мл) (исключение – анализ на глюкозу).
- Не употреблять острую, жирную, жареную пищу и алкоголь 1–2 дня до анализа.
- Исключить физическое и эмоциональное перенапряжение за 1 день до анализа.
- Не курить минимум 1 час до анализа.
- Не рекомендуется сдавать после рентгенографии, физиотерапевтических процедур и инструментальных обследований.
Интерпретация результатов:
Результат лабораторных исследований не является достаточным основанием для постановки диагноза. Интерпретация результатов и постановка диагноза осуществляется только лечащим врачом.
- Референтные значения:
- Стандартизирован в соответствии с рекомендациями IFCC:
- Женщины: 6-42 Ед/л
- Мужчины: 10-71 Ед/л
- Коэффициент перерасчета: Ед/л х 0,0167 = мkat/л
- Возможные причины повышения уровня ГГТ:
- внутри- и внепеченочный холестаз: механическая желтуха, опухоли печени, холангит, обструктивный холецистит;
- заболевания печени: острый вирусный гепатит, хронический гепатит, токсическое, радиационное поражение печени, гепатомы;
- острые и хронические панкреатиты;
- алкоголизм;
- патология почек: обострение хронического гломеруло- и пиелонефрита;
- рак поджелудочной железы, простаты;
- инфекционный мононуклеоз;
- рак печени, метастазы опухолей других органов в печень;
- цирроз печени;
- первичный билиарный цирроз и первичный склерозирующий холангит;
- гипертиреоидизм;
- миотоническая дистрофия;
- сахарный диабет;
- ожирение.
Возможные причины понижения уровня ГГТ:
Вещества, влияющие на повышение уровня АЛТ:
- аспирин,
- парацетамол,
- фенобарбитал,
- статины,
- антибиотики,
- гистаминоблокаторы,
- противогрибковые препараты,
- антидепрессанты,
- оральные контрацептивы,
- тестостерон.
Вещества, влияющие на понижение уровня АЛТ:
- аскорбиновая кислота при длительном приеме.
Где сдать ГГТ
Сдать ГГТ можно в любом пункте Синэво в Минске, Барановичах, Бобруйске, Борисове, Бресте, Витебске, Ганцевичах, Гомеле, Гродно, Жлобине, Лиде, Могилеве, Мозыре, Молодечно, Новогрудке, Новополоцке, Орше, Пинске, Полоцке, Речице, Светлогорске, Слуцке, Сморгони, Солигорске.
Лактатдегидрогеназа (ЛДГ)
№ анализа в базе «Науки»: 126.
ЛДГ — цинксодержащий фермент, катализирующий восстановление пировиноградной кислоты в молочную, и наоборот, пировиноградной в молочную. Является внутриклеточным энзимом, находящимся во всех тканях организма: почках, печени, сердце, скелетных мышцах, эритроцитах.
Синонимы:
ЛДГ, lactate dehydrogenase, LDH, КФ 1.1.1.27.
Метод исследования:
УФ кинетический тест. Метод основан на различии спектров поглощения окисленной и восстановленной форм NAD при 340 нм.
Биоматериал для анализа:
Сыворотка крови.
Подготовка
Забор крови должен проводиться в утренние часы натощак. После последнего приема пищи должно пройти не менее 12 часов. За 30 мин до забора крови следует избегать физического и эмоционального напряжения. Исключить алкоголь.
Описание:
Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) существует в тканях организма в форме тетрамера: два мономера, Н и М, могут соединяться в различных соотношениях, образуя пять известных изоферментов ЛДГ. Фермент катализирует реакцию превращения пировиноградной кислоты в молочную при участии NADH, а также обратную реакцию. Данная реакция является заключительным этапом анаэробного механизма окисления глюкозы:
пируват + NADН + H+ ↔ L-лактат + NAD+
При некоторых патологических состояниях наблюдается повышение активности ЛДГ, например, при остром поражении печени, при поражениях скелетных мышц и почек, при мегалобластных и гемолитических анемиях.
При лимфоме высокая активность ЛДГ в плазме является предвестником плохого прогноза.
Существует зависимость между активностью фермента и объемом опухоли, поэтому последовательные измерения уровня активности ЛДГ позволяют оценивать эффективность терапии.
Как в сердечной мышце, так и в эритроцитах ЛДГ представлена главным образом изоферментами ЛДГ (Н4). Изофермент проявляет гораздо большую каталитическую активность в отношении α-гидроксибутирата, чем лактата (по сравнению с другими изоферментами), поэтому, при измерении активности ЛДГ, используют именно этот субстрат. Второе название изофермента ЛДГ — α-гидроксибутиратдегидрогеназа (ГБД).
Определение уровня активности изоферментов ЛДГ имеет значение при подозрении на инфаркт миокарда и в диагностике гемолитического криза при серповидноклеточной анемии.
Для чего используется анализ?
Для определения активности ЛДГ в сыворотке крови.
Когда назначается?
При подозрении на:
- инфаркт миокарда,
- серповидноклеточную анемию,
- поражение печени,
- патологии поджелудочной железы.
Референсные значения (норма)
Нормальный уровень активности ЛДГ в сыворотке крови взрослого человека составляет 225–550 Ед/л.
Значения результатов
В физиологических условиях повышенная активность наблюдается у беременных, новорожденных и после интенсивных физических нагрузок. Повышение ЛДГ отмечается при инфаркте миокарда, лейкозах, тромбоцитопении, повреждениях печени вирусной, токсической и травматической природы, опухолях различной локализации, заболеваниях почек, гемолизе эритроцитов.
Превышение верхнего предела нормы более, чем в 10 раз:
- холестаз,
- алкогольное поражение печени.
Превышение верхнего предела нормы в 5 — 10 раз:
- гепатит (острый и хронический),
- цирроз (без холестаза),
- другие заболевания печени,
- панкреатит.
Превышение верхнего предела нормы менее, чем в 10 раз:
- злоупотребление алкоголем,
- лекарства, вызывающие индукцию фермента;
- застойная сердечная недостаточность.
Понижение активности ЛДГ клинического значения не имеет.
Повышение ГГТП — Гамма-глютамилтранспептидаза при заболеваниях печени
Гамма-глютамилтрансфераза (гамма-глютамилтранспептидаза) катализирует перенос гамма-глютамила на аминокислоту или пептид. ГГТП является мембрано-связанным ферментом.
Изменение активности ГГТП в сыворотке имеет большое диагностическое значение при заболеваниях печени и гепато-билиарного тракта. Этот фермент более чувствителен к нарушениям в клетках печени, чем АЛТ, АСТ, щелочная фосфатаза.
- ГГТП многозначна в диагностическом отношении. По крайней мере, 5 процессов служат причиной повышения ее активности в крови:
- — жировое перерождение печени — Жировой гепатоз
- — некроз печеночных клеток;
- — нарушение оттока желчи – холестаз;
- — интоксикация алкоголем;
- — опухолевый рост в печени;
- — лекарственные повреждения печени.
Такая этиологическая разновидность механизмов повышения ГГТП требует очень осторожной и тщательной оценки причин этой гиперферментемии. Обнаружение высокой активности ГГТП заставляет искать причину этого повышения. Как «отсеивающий» тест и контроль за течением известного патологического процесса, исследование ГГТП буквально незаменимо по клиническому значению.
Особенно чувствительна ГГТП к влиянию на печень длительного потребления алкоголя. У лиц, злоупотребляющих алкоголем, сывороточный уровень ГГТП коррелирует с количеством принимаемого алкоголя. Тест особенно ценен для контроля лечения алкоголизма. Прекращение приема алкоголя снижает активность фермента приблизительно на 50% в течении 10 дней.
Определение активности ГГТП используется для установления факта повреждения печеночных клеток и обычно повыышается в 90% случаев заболеваний печени. В большинстве случаев у таких больных в крови наблюдается повышение активности АЛТ и ГГТП. Изолированное повышение активности ГГТП наблюдается у 6-20% больных с патологией гепато-билиарной системы.
При острых гепатитах активность ГГТП повышается раньше, чем активность АЛТ. На пике заболевания активность ГГТП ниже (повышена в 2-5 раз), чем активность АЛТ, и нормализуется значительно медленнее. Это позволяет использовать ГГТП в качестве контроля выздоровления больного.
Повышение активности ГГТП более чем в 3 раза вызывают антиконвульсантные препараты, жировая дистрофия печени и сердечная недостаточность.
Наиболее высокую активность ГГТП (в 5-30 раз выше референтного интервала) наблюдают при внутри- и внепеченочном холестазе. Несколько меньшие значения активности фермента регистрируют при первичных опухолях печени и метастазах в печень. Стойкое и длительно регистрируемое повышение ГГТП может быть единственным клинико-лабораторным признаком метастатического поражения печени.
Печень и поджелудочная железа в Москве
Приём материала
- Можно сдать в отделении Гемотест
- Можно сдать анализ дома
- Профилактика заболеваний желудочно-кишечного тракта (ЖКТ).
- Хронические заболевания ЖКТ (гастродуодениты, панкреатиты, нарушения в работе желчного пузыря, хронические запоры и др.)
- Неприятные болезненные ощущения в правом подреберье.
- Тошнота, рвота, горечь во рту.
- Патология поджелудочной железы.
- Острые абдоминальные боли.
Печень — уникальный по своей значимости внутренний орган организма человека.
Она не только обеспечивает синтез многих жизненно важных соединений, но и обезвреживает токсические вещества, образующиеся как внутри организма, так и поступающие извне, а также участвует в процессе пищеварения — выработке желчи.
Поэтому для того, чтобы понять, как работает печень, ее состояние, необходимо пройти комплексное лабораторное обследование. Для контроля функционального состояния печени рекомендуется проводить данный комплекс не реже 1 раза в год.
Комплекс исследований позволяет выявить заболевания печени и поджелудочной железы и другие патологии желудочного-кишечного тракта.
Рекомендован при нарушениях работы желудочно-кишечного тракта (ЖКТ), длительном приеме лекарств, оказывающих воздействие на печень и ЖКТ, неприятных ощущениях и болях в области живота, а также пациентам, страдающим хроническими заболеваниями ЖКТ (гастродуодениты, панкреатиты, нарушения в работе желчного пузыря, хронические запоры и др.). Для контроля функционального состояния желудочно-кишечного тракта комплекс рекомендуется сдавать не реже 1 раза в год.
Печень – уникальный по своей значимости внутренний орган. Она не только обеспечивает синтез многих жизненно важных соединений, но и обезвреживает токсические вещества – как образующиеся внутри организма, так и поступающие извне. Также печень участвует в процессе пищеварения – выработке желчи.
Один из основных ферментов, синтезирующихся в печени, – АЛТ (аланинаминотрансфераза). Большая ее часть находится и работает в клетках печени, поэтому в норме концентрация АЛТ в крови невелика.
АЛТ – один из основных показателей поражения клеток сердечной мышцы и клеток печени (гепатоцитов): количество фермента в крови значительно возрастает при их повреждении.
Аспартатаминотрансфераза (АСТ) – это фермент, в большом количестве содержащийся в миокарде и ткани скелетной мускулатуры.
Когда их ткани разрушаются, АСТ высвобождается и его уровень в крови увеличивается, поэтому в первую очередь повышенный уровень аспартатаминотрансферазы может указывать на заболевания и травмы, связанные с этими органами.
Также уровень АСТ в крови может повышаться при высвобождении фермента в результате повреждений печени. Иногда показатель уровня аспартатаминотрансферазы может использоваться для наблюдения за людьми, которые принимают лекарства, потенциально токсичные для печени.
Щелочная фосфатаза – фермент, широко распространенный в тканях человека. Наибольшее клиническое значение имеют печеночная и костная формы щелочной фосфатазы, активность которых определяется в сыворотке крови. Активность общей щелочной фосфатазы повышается при целом ряде заболеваний, сопровождающихся повреждением ткани печени, костей, почек и других органов.
Гамма-ГТ (гамма-глутамилтрансфераза) – фермент, содержащийся преимущественно в клетках печени и поджелудочной железы. Изменение активности фермента в сыворотке крови имеет большое значение для диагностики заболеваний печени и желчевыводящих путей, так как он более чувствителен к патологическим процессам в клетках печени, чем АЛТ, АСТ, щелочная фосфатаза.
Непрямой билирубин –желтый гемохромный пигмент крови, образуется в ретикулоэндотелиальных клетках печени, селезенки и костного мозга при распаде гемоглобина.
Один из основных компонентов желчи, также содержится в сыворотке крови в виде двух фракций: прямого (конъюгированного) и непрямого (неконъюгированного) билирубина, вместе составляющих общий билирубин крови.
Амилаза панкреатическая – фермент, секретирующийся клетками поджелудочной железы, который способен расщеплять углеводы. Наибольшее количество амилазы содержится в слюнных и поджелудочной железах.
Амилаза, которая вырабатывается в поджелудочной железе – панкреатическая амилаза (P-тип), – входит в состав панкреатического сока. Из поджелудочной железы панкреатический сок, содержащий липазу, через панкреатический проток попадает в двенадцатиперстную кишку, где помогает переварить пищу.
Выделение происходит преимущественно с мочой и усиливается при воспалении или закупорке протоков поджелудочной железы, когда в кровь поступает большое количество ферментов.
Общий белок — важнейший компонент белкового обмена в организме. Под понятием «общий белок» понимают суммарную концентрацию альбумина и глобулинов, находящихся в сыворотке крови.
Общий белок участвует в свертывании крови, поддерживает постоянный рН крови, осуществляет транспортную функцию (перенос жиров, билирубина, стероидных гормонов в ткани и органы), участвует в иммунных реакциях и выполняет многие другие функции.
Определение белка в сыворотке крови используется для диагностики заболеваний печени, почек, онкологических заболеваний, при нарушении питания и обширных ожогах.
Холестерин общий – основной липид крови, который поступает в организм с пищей и синтезируется клетками печени. Количество общего холестерина является одним из самых важных показателей липидного (жирового) обмена и отражает риск развития атеросклероза.
Доказана прямая связь между гиперхолестеринемией (повышенным уровнем холестерина в крови) и прогрессирующим образованием атеросклеротических бляшек в сосудах, особенно в коронарных артериях, что является причиной развития у человека ишемической болезни сердца.
Контроль общего холестерина наряду с другими липидными фракциями (Триглицериды, ЛПОНП, ЛПНП, ЛПВП) в настоящее время не только считается обязательным для пациентов с заболеваниями сердечно-сосудистой системы, но и рекомендуется практически здоровым людям для раннего выявления нарушений липидного обмена и риска развития у них атеросклероза и ИБС.
ПТВ (протромбиновое время) и ПТИ (протромбиновый индекс) – показатели, характеризующие состояние определенного этапа свертывания крови. В клинической практике данные тесты наиболее часто используются для контроля гемостаза при лечении противосвертывающими препаратами (варфарин, фенилин, синкумар и др.
), хотя в последние годы предпочтительным для этой цели считается определение МНО. Кроме того, определение ПТВ и ПТИ необходимо для диагностики состояний, характеризующихся повышенным риском тромбообразования.
Удлинение ПТВи уменьшение ПТИ свидетельствует о гипокоагуляции (склонности к кровотечениям).
Оставить комментарий